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Rubrica

Personale Strutture

Qualifica

Studiosa senior

Struttura

Indirizzo

Non assegnato

Telefono

0498276110

1947 Nata a Badia Polesine.
1970 Laureata con lode in Scienze Biologiche all’Universita’ di Padova.
1971 Assistente di Chimica, Facoltà di Medicina e Chirurgia, Università di Padova.
1980 Post-doctoral fellow, Department of Biological Chemistry, Medical School, Università di Dundee.
1983 Professore di II fascia di chimica e Propedeutica Biochimica, Facoltà di Medicina e Chirurgia, Università di Padova.
1990-2004 Membro del Collegio dei docenti del Dottorato di Ricerca in “Biochimica e Biofisica” dell’Università di Padova.
2000-2011 Membro della Commissione Didattica, Facoltà di Medicina e Chirurgia, Università di Padova.
2001-oggi Professore di I fascia, Facoltà di Medicina e Chirurgia, Università di Padova.
2004-oggi Membro del Collegio dei docenti della Scuola di Dottorato in “Biochimica e Biotecnologie” dell’Università di Padova.

Attivita’ Editoriale
Reviewer delle seguenti riviste scientifiche: Blood, J. Neurochem., Cell Death and Differentiation, Biochemistry, FEBS Lett., Biochem. J., Arch. Biochem. Biophys., Anal. Biochem e Eur. J. Biochem.

Valutazione di progetti di ricerca
Fund for Scientific Research-Flanders (Belgium)
Welcome Trust (UK)
MIUR (progetti PRIN)
Ministero della Salute (Educazione Medica Continua)
CIVR (Comitato di Indirizzo per la Valutazione della Ricerca).

Fondi di ricerca:
MIUR, CNR, Ministero della Salute (Progetto AIDS), Associazione Italiana Ricerca sul Cancro (AIRC), Armenise-Harvard Foundation, Novartis Pharma (Basel) and St. Jude Children’s Research Hospital (Memphis).

Attivita’ di Ricerca
Autrice di piu’ di 160 lavori pubblicati su riviste internazionali nel campo della fosfo/defosforilazione proteica. Ha studiato la specificità di sito, le caratteristiche strutturali alla base della regolazione/deregolazione, l’interazione con il substrato e la biochimica cellulare di proteinchinasi implicate nella trasduzione del segnale e proliferazione cellulare in cellule normali e patologiche. Inibitori selettivi per tali chinasi sono stati analizzati come potenziali farmaci.

Avvisi

Orari di ricevimento

  • Il Martedi' dalle 12:00 alle 13:00
    presso Vallisneri, IV piano Nord, stanza 49

  • Il Lunedi' dalle 12:00 alle 13:00
    presso Vallisneri, IV piano Nord, stanza 49

  • Il Mercoledi' dalle 12:00 alle 13:00
    presso Vallisneri, IV piano Nord, stanza 49

  • Il Giovedi' dalle 12:00 alle 13:00
    presso Vallisneri, IV piano Nord, stanza 49

Pubblicazioni

Protein kinase CK2 potentiates translation efficiency by phosphorylating eIF3j at Ser127.

Borgo C, Franchin C, Salizzato V, Cesaro L, Arrigoni G, Matricardi L, Pinna LA, Donella-Deana A.

Biochim Biophys Acta. 2015 Jul;1853(7):1693-701. doi: 10.1016/j.bbamcr.2015.04.004. Epub 2015 Apr 15.


A "SYDE" effect of hierarchical phosphorylation: possible relevance to the cystic fibrosis basic defect.

Venerando A, Cesaro L, Marin O, Donella-Deana A, Pinna LA.

Cell Mol Life Sci. 2014 Jun;71(12):2193-6. doi: 10.1007/s00018-014-1581-8. Epub 2014 Feb 25.

PMID:
24566881


Phosphorylation of cystic fibrosis transmembrane conductance regulator (CFTR) serine-511 by the combined action of tyrosine kinases and CK2: the implication of tyrosine-512 and phenylalanine-508.

Cesaro L, Marin O, Venerando A, Donella-Deana A, Pinna LA.

Amino Acids. 2013 Dec;45(6):1423-9. doi: 10.1007/s00726-013-1613-y. Epub 2013 Nov 1.

PMID:


Aberrant signalling by protein kinase CK2 in imatinib-resistant chronic myeloid leukaemia cells: biochemical evidence and therapeutic perspectives.

Borgo C, Cesaro L, Salizzato V, Ruzzene M, Massimino ML, Pinna LA, Donella-Deana A.

Mol Oncol. 2013 Dec;7(6):1103-15. doi: 10.1016/j.molonc.2013.08.006. Epub 2013 Aug 22.


Effects of the CK2 inhibitors CX-4945 and CX-5011 on drug-resistant cells.

Zanin S, Borgo C, Girardi C, O'Brien SE, Miyata Y, Pinna LA, Donella-Deana A, Ruzzene M.

PLoS One. 2012;7(11):e49193. doi: 10.1371/journal.pone.0049193. Epub 2012 Nov 8.


Inhibition of protein kinase CK2 by flavonoids and tyrphostins. A structural insight.

Lolli G, Cozza G, Mazzorana M, Tibaldi E, Cesaro L, Donella-Deana A, Meggio F, Venerando A, Franchin C, Sarno S, Battistutta R, Pinna LA.

Biochemistry. 2012 Aug 7;51(31):6097-107. Epub 2012 Jul 25.


Regulation of serotonin transport in human platelets by tyrosine kinase Syk.

Pavanetto M, Zarpellon A, Borgo C, Donella-Deana A, Deana R.

Cell Physiol Biochem. 2011;27(2):139-48. doi: 10.1159/000325216. Epub 2011 Feb 11.


The SH3 domain of HS1 protein recognizes lysine-rich polyproline motifs.

Siligardi G, Ruzza P, Hussain R, Cesaro L, Brunati AM, Pinna LA, Donella-Deana A.

Amino Acids. 2012 Apr;42(4):1361-70. doi: 10.1007/s00726-011-0831-4. Epub 2011 Feb 2.


Src tyrosine kinase preactivation is associated with platelet hypersensitivity in essential thrombocythemia and polycythemia vera.

Randi ML, Brunati AM, Scapin M, Frasson M, Deana R, Magrin E, Fabris F, Donella-Deana A.

Blood. 2010 Jan 21;115(3):667-76. doi: 10.1182/blood-2008-12-196535. Epub 2009 Nov 12.


Recognition of lysine-rich peptide ligands by murine cortactin SH3 domain: CD, ITC, and NMR studies.

Rubini C, Ruzza P, Spaller MR, Siligardi G, Hussain R, Udugamasooriya DG, Bellanda M, Mammi S, Borgogno A, Calderan A, Cesaro L, Brunati AM, Donella-Deana A.

Biopolymers. 2010;94(3):298-306. doi: 10.1002/bip.21350.

11.

Effect of 4-fluoro-L-proline on the SH3 binding affinity.

Ruzza P, Rubini C, Siligardi G, Hussain R, Calderan A, Guiotto A, Cesaro L, Brunati AM, Donella-Deana A.

Adv Exp Med Biol. 2009;611:499-500. No abstract available.


Geldanamycin-induced Lyn dissociation from aberrant Hsp90-stabilized cytosolic complex is an early event in apoptotic mechanisms in B-chronic lymphocytic leukemia.

Trentin L, Frasson M, Donella-Deana A, Frezzato F, Pagano MA, Tibaldi E, Gattazzo C, Zambello R, Semenzato G, Brunati AM.

Blood. 2008 Dec 1;112(12):466
Characterization of compound 584, an Abl kinase inhibitor with

Area di ricerca

Vie di segnale mediate da fosforilazione in cellule controllo e patologiche. Analisi di nuovi farmaci diretti contro gli enzimi di fosforilazione. Farmaco-resistenza.