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Rubrica

Personale Strutture

Qualifica

Studioso senior

Struttura

Indirizzo

Non assegnato

Telefono

0498276409

Giuseppe Zanotti si è laureato in Chimica a Padova nel 1974 con una tesi sulla struttura ai raggi X della Ribonucleasi pancreatica bovina. E’ stato assegnista (1976-1978), visiting fellow ad Oxford (1979-1980), Assistente di ruolo (1978-1983), Professore Associato (1983-2000), Professore Ordinario di Chimica Generale ed Inorganica presso la Facoltà di Scienze mm.ff.nn. dell’Università di Padova. Attualmente è Professore Ordinario di Chimica Biologica presso il Dipartimento di Scienze Biomediche della stessa Università.
Fin dall’inizio della sua carriera si è occupato della struttura di molecole e macromolecole mediante diffrazione dei raggi X. Dopo una tesi sulla struttura della Ribonucleasi pancreatica bovina, ha determinato la struttura di piccole molecole fino alla fine degli anni ’70. Nel 1979-1980 si è recato a Oxford, presso il Laboratory of Molecular Biophisycs, dove ha partecipato alla risoluzione della struttura della Glicogeno Fosforilasi b. Tornato a Padova, si è occupato di proteine che legano e trasportano piccole molecole idrofobiche; in particolare, ha determinato le strutture di numerose proteine che legano retinoidi (Retinol Binding Proteins plasmatiche e cellulari) e della Fatty Acid Binding Protein da muscolo umano. Successivamente si è occupato di proteine chinasi, in particolare della Ser/Thr chinasi CK2, della quale ha determinato numerosi complessi della subunità catalitica con inibitori. Un filone di ricerca più recente è quello delle proteine batteriche: dopo aver determinato la struttura di alcune “dps-like proteins” da batteri patogeni (H. pylori, B. Anthracis, B. Burgdorferi), la sua linea di ricerca principale riguarda la determinazione della struttura tridimensionale di proteine di Helicobacter pylori importanti per la sopravvivenza e la patogenicità del batterio; in particolare, ha determinato la struttura di alcune delle proteine codificate dai geni dell’isola di patogenicità cag (CagZ, CagS, CagD), nonché di fattori di controllo o di sopravvivenza. Più di quindici strutture di proteine di H. pylori sono state determinate fino ad oggi. Attualmente si sta anche occupando di proteine coinvolte nel trasporto e nell’omeostasi del calcio.
Nell’arco della sua carriera Giuseppe Zanotti si è anche occupato di aspetti teorici. Ha pubblicato lavori su metodi di risoluzione del problema della fase nella diffrazione dei raggi X usando le trasformate di Hilbert. Nell’ambito dell’analisi e degli aspetti conformazionali delle proteine globulari ha proposto l’idea della tensegrità come modello unificante del folding.
E’ autore di di 210 lavori pubblicati su riviste internazionali, 16 capitoli di libri ed ha depositato 148 strutture di proteine presso la Protein Data Bank (http://www.rcsb.org). H-index 38, somma delle citazioni 4558 (Web of Science) or H-index 38, somma delle citazioni 4861 (Scopus).

Area di ricerca: Biologia strutturale, Biofisica, Cristallografia.
Premi: 2007 - Medaglia “Mario Mammi” dell’Associazione Italiana di Cristallografia (AIC)

Incarichi e compiti di coordinamento 2002-2015

- 2015-2019, Direttore del Dipartimento di Scienze Biomediche
- 2015-2017, Presidente dell’Associazione Italiana di Cristallografia (AIC)
- 2011-2014, Membro del Review Panel di ESRF (Grenoble, France)
- 2009-2015, Direttore della Scuola di Dottorato in Bioscienze e Biotecnologie

Avvisi

Orari di ricevimento

  • presso Complesso Vallisneri, via G. Colombo 3, 35131 Padova o Via Ogo Bassi 58 B, 35131 Padova
    Sempre, su appuntamento prenotato per email

Pubblicazioni

Pubblicazioni scelte

1.I. RAMAZZINA, L. CENDRON, C. FOLLI, R. BERNI, D. MONTEVERDI, G. ZANOTTI, AND R. PERCUDANI "Logical identification of an allantoinase analog (puuE) recruited from polysaccharide deacetylases" J. Biol. Chem. (2008) 283, 23295-23304
2. L. CENDRON, M. COUTURIER, A. ANGELINI, N. BARISON, M. STEIN AND G. ZANOTTI “The Helicobacter pylori CagD (HP0545, Cag24) protein is required for CagA translocation but not for type IV secretion pilus assembly” J. Mol. Biol. (2009) 386, 204-217
3. L. CENDRON, A. TROVATO, F. SENO, C. FOLLI, B. ALFIERI, G. ZANOTTI AND R. BERNI “Amyloidogenic potential of transthyretin variants: insights from structural and computational analysis” J. Biol. Chem. (2009) 284, 25832-25841
4. I. RAMAZZINA, R. COSTA, L. CENDRON, R. BERNI, A. PERACCHI, G. ZANOTTI, AND R. PERCUDANI “An aminotransferase branch point connects purine catabolism to amino acid recycling” Nature Chem. Biol. (2010), 6, 801-806, doi:10.1038/NCHEMBIO.445
5. G. ZANOTTI AND L. CENDRON “Structural and functional aspects of Helicobacter pylori acidic stress response” IUBMB Life (2010), 62, 715-723, DOI: 10.1002/iub.382
6.L. CENDRON, I. RAMAZZINA, R. PERCUDANI, C. RASORE, G. ZANOTTI, R. BERNI “Probing the evolution of hydroxyisourate hydrolase into transthyretin through active site redesign” J. Mol. Biol., (2011) 409, 504-512
7. L. CENDRON, P. BERTO, S. D’ADAMO, F. VALLESE, C. GOVONI, M.C. POSEWITZ, G.M GIACOMETTI, P. COSTANTINI, G. ZANOTTI “Crystal structure of YhdF scaffold protein provides insights into [FeFe]-hydrogenase maturation” J. Biol. Chem. (2011), 286, 43944-43950
8. A. ANGELINI, L. CENDRON, S. CHEN, J. TOUATI, G. WINTER, G. ZANOTTI, AND C. HEINIS Bicyclic peptide inhibitor reveals large contact interface with a protease target. ACS Chem. Biol. (2012) 7, 817-821. DOI: 10.1021/cb200478t
9. MONTECUCCO C. AND ZANOTTI G., Botulinum neurotoxin A1 likes it double sweet, Nat. Struct. Mol. Biol. (2016) 23, 619-621.
10. BERCSENYI, N. SCHMIEG, J. B. BRYSON, M. WALLACE, P. CACCIN, M. GOLDING, G. ZANOTTI, L. GREENSMITH, R. NISCHT, G. SCHIAVO “Nidogens are therapeutic targets for the prevention of tetanus” Science, (2014) 346, 1118-1123 doi: 10.1126/science.1258138

Area di ricerca

http://tiresia.bio.unipd.it/zanotti

- Biologia strutturale - Biocristallografia
- Cryo-electron microscopy
- Helicobacter pylori
- Calcium transport proteins

Tesi proposte

Il lavoro di tesi (per laurea magistrale) consiste nel clonaggio, espressione e purificazione di proteine globulari; loro cristallizzazione e determinazione della struttura mediante diffrazione dei raggi X.
I sistemi di interesse del gruppo di ricerca sono le proteine del patogeno umano Helicobacter pylori e alcune proteine di membrana. Maggiori dettagli sono riportato nel sito:
http://tiresia.bio.unipd.it/zanotti